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ビデオ・アーカイブ

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アクセスランキング

1

2013.11.22

原核生物 アクセス数:2788
高粘性溶液中におけるレプトスピラの遊泳

種名:Leptospira biflexa strain Patic I
東北大学大学院 工学研究科 応用物理学専攻 中村 修一

スピロヘータ目レプトスピラ科に属するLeptospira biflexa strain Patoc Iを暗視野顕微鏡で観察した様子。撮影速度は30 fps (frame/s)。運動培地には0.5%メチルセルロースが含まれている。レプトスピラのべん毛は細胞内部に存在し、細胞両末端の内膜に埋まったべん毛モーターから1本ずつ生えている。レプトスピラは、環境の粘度が高いほど速く泳ぐことができる。

2

2016.07.15

真核生物 アクセス数:329
弱ったミドリムシと繊毛虫の間に何が?

種名:Euglena, Cryptomonas or Chroomona
AL-Museum AL-Museum

殆ど動かない元気のないミドリムシの前に小さな茶色の繊毛虫が2匹やって来ました。『どうしたのだろう?』というように。彼らは一度姿を消したかと思うとま たやって来ました。 その途端ミドリムシは本来の形を取り戻し、一度大きく身を縮めた、と思う間もなく勢いよく泳ぎ去ります。

AL-Museum

3

2016.04.28

真核生物 アクセス数:225
嵐のように動き回る大型繊毛虫

種名:Frontonia (Frontonia leucas)
AL-Museum AL-Museum

身体全体細かい毛で覆われた茶褐色の大型繊毛虫。一瞬止まり身体を柔らかく膨らましたかと思う間もなく粒子の間を駆け巡ります。その勢いで、これまで静かだった小さな藻類や鞭毛虫の世界がかき回されます。

AL-Museum

4

2015.10.26

真核生物 アクセス数:219
ペラネマ

種名:Peranema sp.
東京都 下水道局

幅10~20μm、長さ40~70μmくらい。円筒形、もしくはくさび形。前端は丸く遊泳時には後部が扁平になる。静止時やフロックの中では丸くなることが多い。直進時は鞭毛を前方に伸ばしてすべるように移動する。直進時には変形しないが、方向を変えるときにからだを丸め静止することがある。動画では前に進むペラネマの長い鞭毛がよくみえる。和名はフトヒゲムシ。

微生物図鑑

5

2015.01.27

真核生物 アクセス数:219
ナンキョクユスリカ成虫

大阪市立大学 後藤慎介

 ナンキョクユスリカは南極にのみ生息する昆虫です.2年間という幼虫期間を経て,南極の短い夏の間に蛹,そして成虫となります.オスはこの動画のように盛んに歩きまわってメスを探します.  温帯の昆虫は,昼夜の明暗の違いを利用することで,一日のうちのどの時間に活動するかを決定しています.このしくみには約24時間の周期で振動する体内時計である「概日時計」が関わっています.  一方,南極の夏は夜でも明るい「白夜」となります.このような環境で生息している昆虫は,一日の特定の時間に活動するというような周期性をしめすのでしょうか? 活動時間を決定する概日時計を持っているのでしょうか?   現在,実験と解析を進めているところです.成果について乞うご期待.

6

2014.07.19

分子・タンパク質 アクセス数:207
筋収縮中のアクチン結合ミオシン-II(クロスブリッジ)の動き

種名:Rabbit
大阪市立大学 片山栄作

 動画前半は従来の単純なレバーアーム首振り説に基づくミオシン・クロスブリッジ(頭部)の動きを示す。このような動きは、ATP結合の有無におけるミオシンの結晶構造の特徴、および、「張力発生中にモーター領域は動かない」との実験事実に基づいて想定された。パワーストロークは、ATP非結合状態においてアクチンと強く結合する硬直複合体中のミオシン(1DFK:レバーアームは伸展状態)と、ATPを結合しレバーアームが強く屈曲した構造(1DFL) の間の遷移である。アクチンに結合するモーター領域がアクチンに固定されればレバーアーム部分が動き、首を振ることになる。   動画後半は急速凍結レプリカ法により片山(文献1-2) が直接観察した電子顕微鏡画像から示唆されるミオシン頭部の動きを示し、われわれの解析(文献3-5)により存在が明らかになった新たな中間体の構造を含む。In vitroアクチン滑り運動中のミオシンの急速凍結レプリカ像は、動画前半にある従来の説では説明不可能なクロスブリッジの構造を示した(文献2)。われわれはその構造を説明できる新たな中間体を見出し(文献4)、その3次元構造を再構成した(文献4-5)。その新たな構造を含め、時分割化学架橋法による結果(文献6)を勘案することにより、観察結果の妥当な解釈が可能となった(文献5)。クロスブリッジ・サイクル過程の大部分で新たなコンフォメーションを取っていることが想定される。 [文献] 1. Katayama E. The effects of various nucleotides on the structure of actin-attached myosin subfragment-1 studied by quick-freeze deep-etch electron microscopy. J Biochem. 1989 Nov;106(5):751-70. 2: Katayama E. Quick-freeze deep-etch electron microscopy of the actin-heavy meromyosin complex during the in vitro motility assay. J Mol Biol. 1998 May 1;278(2):349-67. 3: Katayama E, Ohmori G, Baba N. Three-dimensional image analysis of myosin head in function as captured by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Adv Exp Med Biol. 1998;453:37-45. 4: Katayama E, Ichise N, Yaeguchi N, Yoshizawa T, Maruta S, Baba N. Three-dimensional structural analysis of individual myosin heads under various functional states. Adv Exp Med Biol. 2003;538:295-304. 5: Kimori Y, Baba N, Katayama E. Novel configuration of a myosin II transient intermediate analogue revealed by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Biochem J. 2013 Feb 15;450(1):23-35. 6. Andreev OA, Reshetnyak YK. Mechanism of formation of actomyosin interface. J Mol Biol. 2007 Jan 19;365(3):551-4.

7

2015.06.18

分子・タンパク質 アクセス数:190
High speed AFM observation of severing of actin filaments by cofilin.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

Cofilin has an actin filament severing activity. We found by high speed AFM real time imaging that severing preferentially occurs at or near a boundary between a cofilin-bound cluster and the neighboring bare zone. In this video, seven different image sequences from different filaments and experiments were merged. Conditions: F buffer containing 1 mM ATP and 75 nM cofilin (no tag), except in sequence 3 in which cofilin concentration was 150 nM. Red, blue, and green arrowheads indicate severing in half helices in cofilin clusters, in a bare half helix immediately neighboring a cofilin cluster, and in bare zones more than half a helix away from cofilin clusters, respectively. White arrowheads: cofilin clusters. The width of the imaged field: 200 nm in sequence 1, and 440 nm in sequences 2-7, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

8

2014.01.23

真核生物 アクセス数:174
ミドリムシのstep-up光驚反応

種名:Euglena gracilis
東邦大学薬学部 伊関峰生

ミドリムシは、急激な青色光の強度変化に応答して、その遊泳方向を一氣に変えます。これを光驚動反応といいます。急に青色光が強くなったときに観察される光驚動反応をステップアップ光驚動反応といい、急に弱くなったときに観察されるのがステップダウン光驚動反応です

seki, M., et. al. A blue-light-activated adenylyl cyclase mediates photoavoidance in Euglena gracilis. Nature 415,1047-1051 (2002).
Matsunaga, S., et al. Discovery of signaling effect of UV-B/C light in the extended UV-A/blue-type action spectra for step-down and step-up photophobic responses in the unicellular flagellate alga Euglena gracilis. Protoplasma 201, 45-52 (1998).

9

2013.05.17

真核生物 アクセス数:163
赤血球に接着するバベシア・ボビスのメロゾイト

帯広畜産大学  麻田 正仁

赤血球に接着するバベシア・ボビスのメロゾイト。

Gliding Motility of Babesia bovis Merozoites Visualized by Time-Lapse Video Microscopy

10

2013.07.18

真核生物 アクセス数:146
ケラトサイトの遊走

山口大学 理学部 沖村 千夏

ケラトサイトは魚類の表皮細胞で、50~100 μm 程の大きさです。魚が傷を負った時に傷口をふさごうと傷の周囲から這って集まってきます。みんな焼き餃子のような同じ形を保ったまま這い回ります。この“かたち”をどうやって保っているのでしょうか?

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