Home > ビデオ・アーカイブ

ビデオ・アーカイブ

ビデオ・アーカイブを日本生物物理学会へ移管しました。
日本生物物理学会のサイトはこちらをご覧ください。

ビデオ一覧

*本ページでは2018年3月31日時点で登録されていたビデオのみが表示されます

絞り込み検索

分類          
キーワード  

 

種名・頭文字から検索

頭文字
A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z

アクセスランキング

1

2014.09.19

原核生物 アクセス数:1273
Vibrio anguillarum Δwzt mutant carrying the wild-type wzt gene regains

Department of Molecular Biology, Umea° Centre for Microbial Research, Umea° University, Umea°, Sweden, and Southern Research Institute, Birmingham, Alabama, United Professor Debra L. Milton
States of America 

This video shows the ability of completed mutant to evade phagocytosis by the rainbow trout skin epithelial cells. Skin epithelial cells were isolated from rainbow trout and infected with 105 bacteria ml−1. Following infection, phagocytic activities of motile epithelial cells were tracked using live-cell microscopy. This video is representative of epithelial cell interactions also associated with the Δwzm and ΔwbhA mutants carrying the respective complementing wild-type gene. All three complemented mutant strains regained the ability to evade phagocytosis.

Plos One

2

2014.08.29

分子・タンパク質 アクセス数:466
高速AFMで撮影されたミオシンVの一方向歩行運動

金沢大学理工研究域数物科学、バイオAFM先端研究センター 安藤敏夫、内橋貴之、古寺哲幸

ミオシンVは2つの足を持ったモータータンパク質で、細胞の中では荷物運びを行っていることが分かっています。尾部を取り除いたミオシンV(ミオシンV-HMM)のアクチンフィラメントに沿って一方向に歩行運動する様子を高速AFMで直接観察しました。溶液中には1µMの濃度のATP(ミオシンVのエネルギー源)が入っています。撮影の条件は、1秒間に7フレームの走査速度、走査範囲は130 × 65 nm2 (80 × 40 ピクセル)です。歩行運動中のミオシンVはたまに足踏み運動していることが分かりました。後ろ足の足踏み運動のときに赤い三角のマーク、前足の足踏み運動の時に水色の三角のマークが現れます。

Annual Review of Biophysics 42: 393-414 (2013)
Nature 468: 72-76 (2010)

3

2015.06.18

分子・タンパク質 アクセス数:320
High speed AFM observation of growth of a cofilin cluster toward the pointed end of a filament.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

AFM images of actin filaments have double-helical appearance, with alternating bright and dark patterns. The bright areas are the tall parts of the filament, where the two protofilaments align vertically (peaks). Cofilin binds cooperatively to actin filaments, forming clusters. Those cofilin clusters are identified in AFM images as brighter peaks, due to thickening of the filament, and shorter helical pitch (distance between the peaks) representing “supertwisting”. Cofilin clusters grow unidirectionally toward the pointed end of the filament. White arrowheads show growth of the cofilin cluster, and yellow and magenta arrowheads show binding of S1. Magenta arrowheads indicate S1 molecules whose binding angle could not be determined, either for geometric reasons (i.e., binding on the upper face of the filament) or because the binding was too short-lived. Cofilin clusters grew unidirectionally to the pointed end direction in the presence of ADP only or ADP+Pi, indicating that this is independent on the gradient of chemical states of actin subunits along the length. For details, please see the original paper linked below. Conditions: F buffer containing 1 mM ADP, 0.1 mM ATP, 20 nM S1, and 75 nM cofilin. Imaged at 2 frames/s and played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 280 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

4

2014.03.12

原核生物 アクセス数:222
Swarming Escherichia coli

種名:Escherichia coli
ハーバード大学 ハワード・バーグ

ハワード・バーグ先生からの提供動画 http://www.rowland.harvard.edu/labs/bacteria/movies/swarmecoli.php

Zhang, R., Turner, L. and Berg, H.C. The upper surface of an Escherichia coli swarm is stationary. PNAS 107: 288-290 (2010).
Turner, L., Zhang, R., Darnton, N., and Berg, H.C. Visualization of flagella during bacterial swarming. J. Bacteriol. 192, 3259-3267 (2010).

5

2014.03.20

原核生物 アクセス数:203
Twitching Pseudomonas aeruginosa(1)

種名:Pseudomonas aeruginosa
ハーバード大学 ハワード・バーグ

ハワード・バーグ先生からの提供動画 http://www.rowland.harvard.edu/labs/bacteria/movies/swarmecoli.php

Mertz, A.J., So, M. and Sheetz, M.P. Pilus retraction powers bacterial twitching motility. Nature 407, 98-102 (2000).
Skerker, J.M. and Berg, H.C. Direct observation of extension and retraction of type IV pili. Proc Natl. Acad. Sci. USA, 98, 6901-6904 (2001).

6

2014.09.17

原核生物 アクセス数:165
How do Myxococcus cells direct their motility?

Laboratoire de Chimie Bacte´rienne, CNRS UMR 7283, Aix-Marseille Universite´ , Institut de Microbiologie de la Me´diterrane´ e, Marseille, France Professor Tam Mignot

Myxococcus cells can change their direction of movement by a process called a reversal where the poles exchange roles, allowing the bacteria to rapidly move in the opposite direction. Such rapid directional changes result from pole-to-pole switching of a central Ras-like small G-protein, MglA. Genetic control of these switches is at the heart of the Myxococcus multicellular lifestyle, swarming, prdation and fruiting body formation. How is MglA localization controlled dynamically? What signalling pathways control MglA localization? How is MglA regulating motility? How are those regulations affecting cell-cell cooperation in groups? For more information, see Mignot et al. (2005), Mauriello, Mouhamar et al. (2010), Zhang et al. (2010).

7

2014.09.23

モデル(解説を含む) アクセス数:131
Actin filament assembly

Managing Editor, MBInfo (www.mechanobio.info) Professor Steven Wolf
Science Communications Facility, 
Mechanobiology Institute, National University of Singapore 
 

The actin network is made up of filamentous actin (F-actin). These filaments are highly dynamic in nature and comprise monomers of G-actin bound to either ATP (yellow) or ADP (blue). Assembly is powered by ATP hydrolysis and filament nucleation happens spontaneously in vitro. Polymerization: Addition of ATP-actin occurs at the barbed end, leading to filament elongation. Elongation will continue whilst the rate of elongation is greater than the loss of ADP-actin from the pointed end. Profilin preferentially binds to ATP-actin, inhibits nucleation and accelerates filament elongation in vivo. Depolymerization: When the dissociation rate of ADP-actin exceeds the rate of ATP-actin association, the filament shrinks. In vivo, this is aided by cofilin, which can severe filaments into short fragments and promote subunit loss from the pointed ends. Actin treadmilling occurs when the rate of association of ATP-actin and the rate of loss of ADP-actin are balanced. This video uploaded by permission from MBInfo: www.mechanobio.info; Mechanobiology Institute, National University of Singapore

MBInfo

8

2012.09.19

真核生物 アクセス数:122
アクチン、コフィリン、ミオシンIIの同時蛍光観察

産業技術総合研究所 上田太郎

CFP-actin(左上), GFP-cofilin(左下), mRFP-myosin IIB(右上)を発現させたNBT-II細胞(ラット膀胱ガン細胞)。再生600倍(1分ごとに1時間撮影→再生速度10フレーム/秒)。NBT-IIは本来非常に運動性の高い細胞だが、コフィリンの過剰発現のため運動性が落ちてしまっている。しかしコフィリンとミオシンIIが共局在しないことはわかる。

9

2014.12.13

原核生物 アクセス数:120
FtsZリングの再構成

Department of Cell Biology, Duke University Medical Center 大澤正輝

この実験ではリポソーム内にZリング(細菌の分裂装置)を再構成するために、 人工的な膜結合型のFtsZ を、YFPでラベルしたFtsZのC末端に両親媒性ヘリックスを導入することにより構築した(FtsZ-YFP-mts) 。この動画は、精製したFtsZ-YFP-mtsがGTPにより重合し、 大きなZリングをチューブ状の多重リポソーム内に形成することを示している。Zリングの形成と収縮に他の細胞分裂関連分子は必要なかった。また再構成されたZリングはin vivoのZリング(動画:Zリングの形成と収縮2を参照)と良く似た動態を示した。 参考文献 1. Reconstitution of contractile FtsZ rings in liposomes. Osawa M, Anderson DE, Erickson HP. Science. 2008 May 9;320(5877):792-4. 2. Inside-out Z rings--constriction with and without GTP hydrolysis. Osawa M, Erickson HP. Mol Microbiol. 2011 Jul;81(2):571-9. 3. Chapter 1 - Tubular liposomes with variable permeability for reconstitution of FtsZ rings. Osawa M, Erickson HP. Methods Enzymol. 2009;464:3-17.

10

2014.01.23

真核生物 アクセス数:120
ミドリムシのstep-up光驚反応

種名:Euglena gracilis
東邦大学薬学部 伊関峰生

ミドリムシは、急激な青色光の強度変化に応答して、その遊泳方向を一氣に変えます。これを光驚動反応といいます。急に青色光が強くなったときに観察される光驚動反応をステップアップ光驚動反応といい、急に弱くなったときに観察されるのがステップダウン光驚動反応です

seki, M., et. al. A blue-light-activated adenylyl cyclase mediates photoavoidance in Euglena gracilis. Nature 415,1047-1051 (2002).
Matsunaga, S., et al. Discovery of signaling effect of UV-B/C light in the extended UV-A/blue-type action spectra for step-down and step-up photophobic responses in the unicellular flagellate alga Euglena gracilis. Protoplasma 201, 45-52 (1998).

このページの先頭へ