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アクセスランキング

1

2014.03.20

原核生物 アクセス数:714
Twitching Pseudomonas aeruginosa(2)

種名:Pseudomonas aeruginosa
ハーバード大学 ハワード・バーグ

ハワード・バーグ先生からの提供動画 http://www.rowland.harvard.edu/labs/bacteria/movies/swarmecoli.php

Mertz, A.J., So, M. and Sheetz, M.P. Pilus retraction powers bacterial twitching motility. Nature 407, 98-102 (2000).
Skerker, J.M. and Berg, H.C. Direct observation of extension and retraction of type IV pili. Proc Natl. Acad. Sci. USA, 98, 6901-6904 (2001).

2

2014.07.03

原核生物 アクセス数:368
iphone 4Sで撮影した,マイコプラズマ・モービレの滑走運動

種名:Mycoplasma mobile
大阪市立大学 宮田真人

大阪市立大学・理学部生物学科の実習で実習用の顕微鏡,オリンパスCX21とiphone 4Sを用いて撮影されました(20140624).対象の大きさもコントラストも小さいのですが,工夫を重ねることでよいビデオが撮れました.黒く点状に動いているのがマイコプラズマです.

Unique centipede mechanism of Mycoplasma gliding.

3

2015.06.18

分子・タンパク質 アクセス数:146
High speed AFM observation of growth of a cofilin cluster toward the pointed end of a filament.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

AFM images of actin filaments have double-helical appearance, with alternating bright and dark patterns. The bright areas are the tall parts of the filament, where the two protofilaments align vertically (peaks). Cofilin binds cooperatively to actin filaments, forming clusters. Those cofilin clusters are identified in AFM images as brighter peaks, due to thickening of the filament, and shorter helical pitch (distance between the peaks) representing “supertwisting”. Cofilin clusters grow unidirectionally toward the pointed end of the filament. White arrowheads show growth of the cofilin cluster, and yellow and magenta arrowheads show binding of S1. Magenta arrowheads indicate S1 molecules whose binding angle could not be determined, either for geometric reasons (i.e., binding on the upper face of the filament) or because the binding was too short-lived. Cofilin clusters grew unidirectionally to the pointed end direction in the presence of ADP only or ADP+Pi, indicating that this is independent on the gradient of chemical states of actin subunits along the length. For details, please see the original paper linked below. Conditions: F buffer containing 1 mM ADP, 0.1 mM ATP, 20 nM S1, and 75 nM cofilin. Imaged at 2 frames/s and played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 280 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

4

2014.07.19

分子・タンパク質 アクセス数:144
筋収縮中のアクチン結合ミオシン-II(クロスブリッジ)の動き

種名:Rabbit
大阪市立大学 片山栄作

 動画前半は従来の単純なレバーアーム首振り説に基づくミオシン・クロスブリッジ(頭部)の動きを示す。このような動きは、ATP結合の有無におけるミオシンの結晶構造の特徴、および、「張力発生中にモーター領域は動かない」との実験事実に基づいて想定された。パワーストロークは、ATP非結合状態においてアクチンと強く結合する硬直複合体中のミオシン(1DFK:レバーアームは伸展状態)と、ATPを結合しレバーアームが強く屈曲した構造(1DFL) の間の遷移である。アクチンに結合するモーター領域がアクチンに固定されればレバーアーム部分が動き、首を振ることになる。   動画後半は急速凍結レプリカ法により片山(文献1-2) が直接観察した電子顕微鏡画像から示唆されるミオシン頭部の動きを示し、われわれの解析(文献3-5)により存在が明らかになった新たな中間体の構造を含む。In vitroアクチン滑り運動中のミオシンの急速凍結レプリカ像は、動画前半にある従来の説では説明不可能なクロスブリッジの構造を示した(文献2)。われわれはその構造を説明できる新たな中間体を見出し(文献4)、その3次元構造を再構成した(文献4-5)。その新たな構造を含め、時分割化学架橋法による結果(文献6)を勘案することにより、観察結果の妥当な解釈が可能となった(文献5)。クロスブリッジ・サイクル過程の大部分で新たなコンフォメーションを取っていることが想定される。 [文献] 1. Katayama E. The effects of various nucleotides on the structure of actin-attached myosin subfragment-1 studied by quick-freeze deep-etch electron microscopy. J Biochem. 1989 Nov;106(5):751-70. 2: Katayama E. Quick-freeze deep-etch electron microscopy of the actin-heavy meromyosin complex during the in vitro motility assay. J Mol Biol. 1998 May 1;278(2):349-67. 3: Katayama E, Ohmori G, Baba N. Three-dimensional image analysis of myosin head in function as captured by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Adv Exp Med Biol. 1998;453:37-45. 4: Katayama E, Ichise N, Yaeguchi N, Yoshizawa T, Maruta S, Baba N. Three-dimensional structural analysis of individual myosin heads under various functional states. Adv Exp Med Biol. 2003;538:295-304. 5: Kimori Y, Baba N, Katayama E. Novel configuration of a myosin II transient intermediate analogue revealed by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Biochem J. 2013 Feb 15;450(1):23-35. 6. Andreev OA, Reshetnyak YK. Mechanism of formation of actomyosin interface. J Mol Biol. 2007 Jan 19;365(3):551-4.

5

2014.09.15

真核生物 アクセス数:142
助細胞による花粉管の誘引

種名:Torenia fournieri
名古屋大学 WPI-ITbM 東山哲也

花を咲かせる植物である被子植物は、進化の過程で、鞭毛ダイニンなど鞭毛をつくるための遺伝子を捨てた。このため、植物の精細胞は自ら泳ぐことはできない。その代わりに素早く、水の少ない環境でも精細胞を卵のある部分まで運ぶのが、花粉から伸び出す「花粉管」という細胞である。花粉管細胞は、精細胞をエンドサイトーシスで取り込んだ状態で運ぶ。花粉管がなぜ正確に卵の場所までたどり着けるのか?およそ140年にわたって探索されてきた花粉管誘引物質が、このムービーが示す、「トレニア」というユニークな植物を使って発見された。トレニアは卵組織が組織に包まれず露出しており、花粉管が卵組織の先端に正確に誘引される様子を直接観察することができる。卵細胞のとなりに2つある助細胞が花粉管誘引物質を分泌すること、そしてその誘引物質は約65アミノ酸からなるシステインに富む複数のペプチドであることが明らかとなり、ルアーと名付けられた。

Science, 293, 1480-1483, 2001
Nature, 458, 357-361, 2009

6

2014.08.29

分子・タンパク質 アクセス数:129
高速AFMで撮影されたミオシンVの一方向歩行運動

金沢大学理工研究域数物科学、バイオAFM先端研究センター 安藤敏夫、内橋貴之、古寺哲幸

ミオシンVは2つの足を持ったモータータンパク質で、細胞の中では荷物運びを行っていることが分かっています。尾部を取り除いたミオシンV(ミオシンV-HMM)のアクチンフィラメントに沿って一方向に歩行運動する様子を高速AFMで直接観察しました。溶液中には1µMの濃度のATP(ミオシンVのエネルギー源)が入っています。撮影の条件は、1秒間に7フレームの走査速度、走査範囲は130 × 65 nm2 (80 × 40 ピクセル)です。歩行運動中のミオシンVはたまに足踏み運動していることが分かりました。後ろ足の足踏み運動のときに赤い三角のマーク、前足の足踏み運動の時に水色の三角のマークが現れます。

Annual Review of Biophysics 42: 393-414 (2013)
Nature 468: 72-76 (2010)

7

2015.01.27

真核生物 アクセス数:104
ナンキョクユスリカ成虫

大阪市立大学 後藤慎介

 ナンキョクユスリカは南極にのみ生息する昆虫です.2年間という幼虫期間を経て,南極の短い夏の間に蛹,そして成虫となります.オスはこの動画のように盛んに歩きまわってメスを探します.  温帯の昆虫は,昼夜の明暗の違いを利用することで,一日のうちのどの時間に活動するかを決定しています.このしくみには約24時間の周期で振動する体内時計である「概日時計」が関わっています.  一方,南極の夏は夜でも明るい「白夜」となります.このような環境で生息している昆虫は,一日の特定の時間に活動するというような周期性をしめすのでしょうか? 活動時間を決定する概日時計を持っているのでしょうか?   現在,実験と解析を進めているところです.成果について乞うご期待.

8

2017.01.20

真核生物 アクセス数:93
フィロディナ

種名:Philodina sp.
下水道局 東京都

大きさは300~1,000μmくらい。体は細長く、脚部は1本で、肢部に4本の趾がある。頭に二つの繊毛環があり、眼点は脳の上にある。ヒルのように伸び縮みしながら、フロック間を移動する。また、フロックが小さくなると繊毛を回して泳ぎ回ることがある。頭部の繊毛を動かして、小形の鞭毛類や細菌類を摂食する。頭部の繊毛環を体内に引き込むことができる。

微生物図鑑

9

2013.07.18

真核生物 アクセス数:88
ケラトサイトの遊走

山口大学 理学部 沖村 千夏

ケラトサイトは魚類の表皮細胞で、50~100 μm 程の大きさです。魚が傷を負った時に傷口をふさごうと傷の周囲から這って集まってきます。みんな焼き餃子のような同じ形を保ったまま這い回ります。この“かたち”をどうやって保っているのでしょうか?

10

2014.02.24

分子・タンパク質 アクセス数:74
キネシン・微小管in vitro motility assayのシミュレーション

岐阜大学 新田高洋

ガラス基板上のキネシンによって駆動される微小管の滑り運動をシミュレーションした動画です.オレンジ色の線が微小管で,黄色い点がキネシンです.シミュレーションは3次元で行っています.動画は3倍速で再生しています.

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