Home > ビデオ・アーカイブ

ビデオ・アーカイブ

ビデオ・アーカイブを日本生物物理学会へ移管しました。
日本生物物理学会のサイトはこちらをご覧ください。

ビデオ一覧

*本ページでは2018年3月31日時点で登録されていたビデオのみが表示されます

絞り込み検索

分類          
キーワード  

 

種名・頭文字から検索

頭文字
A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z

アクセスランキング

1

2013.11.22

原核生物 アクセス数:11920
高粘性溶液中におけるレプトスピラの遊泳

種名:Leptospira biflexa strain Patic I
東北大学大学院 工学研究科 応用物理学専攻 中村 修一

スピロヘータ目レプトスピラ科に属するLeptospira biflexa strain Patoc Iを暗視野顕微鏡で観察した様子。撮影速度は30 fps (frame/s)。運動培地には0.5%メチルセルロースが含まれている。レプトスピラのべん毛は細胞内部に存在し、細胞両末端の内膜に埋まったべん毛モーターから1本ずつ生えている。レプトスピラは、環境の粘度が高いほど速く泳ぐことができる。

2

2014.09.19

原核生物 アクセス数:1291
Vibrio anguillarum Δwzt mutant carrying the wild-type wzt gene regains

Department of Molecular Biology, Umea° Centre for Microbial Research, Umea° University, Umea°, Sweden, and Southern Research Institute, Birmingham, Alabama, United Professor Debra L. Milton
States of America 

This video shows the ability of completed mutant to evade phagocytosis by the rainbow trout skin epithelial cells. Skin epithelial cells were isolated from rainbow trout and infected with 105 bacteria ml−1. Following infection, phagocytic activities of motile epithelial cells were tracked using live-cell microscopy. This video is representative of epithelial cell interactions also associated with the Δwzm and ΔwbhA mutants carrying the respective complementing wild-type gene. All three complemented mutant strains regained the ability to evade phagocytosis.

Plos One

3

2014.08.29

モデル(解説を含む) アクセス数:543
タッピングモードAFMの動作原理

金沢大学理工研究域数物科学、バイオAFM先端研究センター 安藤敏夫、内橋貴之、古寺哲幸

カンチレバーと呼ばれる柔らかい板バネ(動画中のオレンジ色の板)がその共振周波数でZ方向に振動しています。カンチレバーから反射したレーザー光の位置を計測することで、カンチレバーの変位を知ることができます。振動するカンチレバーがサンプル表面をたたくとカンチレバーの振動振幅が減少します。タッピングモードAFMでは、この振幅の減少量が一定になるようにフィードバック制御を行っています。この一連の操作をステージをXY方向に走査しながら行うと、サンプル表面の凹凸情報を知ることができます。右下のモニターにはサンプル表面の凹凸情報が映し出されています。カンチレバーの先端にとても細い探針をつければ、DNAやタンパク質が活動するナノメートルの世界を観察することもできます。

Annual Review of Biophysics, 42: 393-414 (2013)

4

2014.09.30

原核生物 アクセス数:437
Spinning disk confocal Intravital microscopy video of fluorescent Borrelia burgdorferi in a capillary of skin vasculature

種名:Borrelia burgdorferi
Department of Biochemistry & Molecular Biology, University of Calgary, Calgary, Alberta, Canada, and Department of Microbiology & Infectious Diseases, University of Calgary, Calgary, Alberta, Canada, Professor George Chaconas
 

A time-lapse microscopy series of two GFP-expressing B. burgdorferi in the capillary of the skin of a living C57 mouse is shown. The top spirochete is motile while the bottom spirochete is stationary. Elapsed time is shown at the top right, and the scale is shown at the bottom left. The time lapse was recorded at 0.94 fps and exported to video at 5 fps. Direction of blood flow in this vessel is unknown.

Plos Pathogen

5

2014.10.07

原核生物 アクセス数:330
Tracking of reversion events of a moving cell

Aix Marseille Universite´ - Laboratoire de Chimie Bacte´rienne (UPR 9043) - Institut de Microbiologie de la Me´diterrane´e (IFR 88) - CNRS, 31, Chemin Joseph Aiguier, Professor Tam Mignot
Marseille, France 

Up: Sequence of images showing phase contrast of a single moving cell that carry two reversion during 21 min; down: cell contours with cell number (green), cell's track (red) and reversion (blue square) as retrieved by the annotation software. Each frame was taking every 30 sec.

Plos One

6

2013.07.07

原核生物 アクセス数:225
3D プリンターで作られた M. pneumoniae の 模型

種名:Mycoplasma pneumoniae
国立感染症研究所 細菌第二部 見理 剛

3Dプリンターで作られた肺炎マイコプラズマ( M. pneumoniae )の模型です。滑走運動させてみました。 http://bunshi5.bio.nagoya-u.ac.jp/~mycmobile/topics/detail.php?id=81 http://www.prsnlz.me/industry-news/3d-printed-bacteria/ 接着器官の部分が開いていて、内部の構造(細胞骨格)が見えるようになっています­(赤色部分)。

7

2014.08.29

分子・タンパク質 アクセス数:209
高速AFMで撮影されたミオシンVの一方向歩行運動

金沢大学理工研究域数物科学、バイオAFM先端研究センター 安藤敏夫、内橋貴之、古寺哲幸

ミオシンVは2つの足を持ったモータータンパク質で、細胞の中では荷物運びを行っていることが分かっています。尾部を取り除いたミオシンV(ミオシンV-HMM)のアクチンフィラメントに沿って一方向に歩行運動する様子を高速AFMで直接観察しました。溶液中には1µMの濃度のATP(ミオシンVのエネルギー源)が入っています。撮影の条件は、1秒間に7フレームの走査速度、走査範囲は130 × 65 nm2 (80 × 40 ピクセル)です。歩行運動中のミオシンVはたまに足踏み運動していることが分かりました。後ろ足の足踏み運動のときに赤い三角のマーク、前足の足踏み運動の時に水色の三角のマークが現れます。

Annual Review of Biophysics 42: 393-414 (2013)
Nature 468: 72-76 (2010)

8

2014.03.20

原核生物 アクセス数:197
Twitching Pseudomonas aeruginosa(1)

種名:Pseudomonas aeruginosa
ハーバード大学 ハワード・バーグ

ハワード・バーグ先生からの提供動画 http://www.rowland.harvard.edu/labs/bacteria/movies/swarmecoli.php

Mertz, A.J., So, M. and Sheetz, M.P. Pilus retraction powers bacterial twitching motility. Nature 407, 98-102 (2000).
Skerker, J.M. and Berg, H.C. Direct observation of extension and retraction of type IV pili. Proc Natl. Acad. Sci. USA, 98, 6901-6904 (2001).

9

2014.07.19

分子・タンパク質 アクセス数:161
筋収縮中のアクチン結合ミオシン-II(クロスブリッジ)の動き

種名:Rabbit
大阪市立大学 片山栄作

 動画前半は従来の単純なレバーアーム首振り説に基づくミオシン・クロスブリッジ(頭部)の動きを示す。このような動きは、ATP結合の有無におけるミオシンの結晶構造の特徴、および、「張力発生中にモーター領域は動かない」との実験事実に基づいて想定された。パワーストロークは、ATP非結合状態においてアクチンと強く結合する硬直複合体中のミオシン(1DFK:レバーアームは伸展状態)と、ATPを結合しレバーアームが強く屈曲した構造(1DFL) の間の遷移である。アクチンに結合するモーター領域がアクチンに固定されればレバーアーム部分が動き、首を振ることになる。   動画後半は急速凍結レプリカ法により片山(文献1-2) が直接観察した電子顕微鏡画像から示唆されるミオシン頭部の動きを示し、われわれの解析(文献3-5)により存在が明らかになった新たな中間体の構造を含む。In vitroアクチン滑り運動中のミオシンの急速凍結レプリカ像は、動画前半にある従来の説では説明不可能なクロスブリッジの構造を示した(文献2)。われわれはその構造を説明できる新たな中間体を見出し(文献4)、その3次元構造を再構成した(文献4-5)。その新たな構造を含め、時分割化学架橋法による結果(文献6)を勘案することにより、観察結果の妥当な解釈が可能となった(文献5)。クロスブリッジ・サイクル過程の大部分で新たなコンフォメーションを取っていることが想定される。 [文献] 1. Katayama E. The effects of various nucleotides on the structure of actin-attached myosin subfragment-1 studied by quick-freeze deep-etch electron microscopy. J Biochem. 1989 Nov;106(5):751-70. 2: Katayama E. Quick-freeze deep-etch electron microscopy of the actin-heavy meromyosin complex during the in vitro motility assay. J Mol Biol. 1998 May 1;278(2):349-67. 3: Katayama E, Ohmori G, Baba N. Three-dimensional image analysis of myosin head in function as captured by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Adv Exp Med Biol. 1998;453:37-45. 4: Katayama E, Ichise N, Yaeguchi N, Yoshizawa T, Maruta S, Baba N. Three-dimensional structural analysis of individual myosin heads under various functional states. Adv Exp Med Biol. 2003;538:295-304. 5: Kimori Y, Baba N, Katayama E. Novel configuration of a myosin II transient intermediate analogue revealed by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Biochem J. 2013 Feb 15;450(1):23-35. 6. Andreev OA, Reshetnyak YK. Mechanism of formation of actomyosin interface. J Mol Biol. 2007 Jan 19;365(3):551-4.

10

2014.09.16

真核生物 アクセス数:150
【ERATO】重複受精の瞬間を捉えることに成功

名古屋大学 WPI-ITbM 東山哲也

花粉は2つの精細胞を持ち、卵細胞を含む胚嚢へと花粉管を伸ばして精細胞を運びます。 胚のうへと到達した花粉管は、精細胞を放出し、わずか8秒という短い時間で卵細胞と中央細胞の間の狭い場所に精確に送りこまれます。その後、2つの精細胞は7分ほどその場に留まり、それぞれが卵細胞または中央細胞と受精します。重複受精と呼ばれるこの現象は、被子植物に特徴的な受精様式です。本プロジェクトでは、緑色蛍光タンパク質や最先端レーザー顕微鏡を駆使することで、世界で初めて重複受精の様子を生きたまま捉えることに成功しました。

Science, 293, 1480-1483, 2001
Nature, 458, 357-361, 2009

このページの先頭へ