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ビデオ・アーカイブ

本領域の事業の一環として,細胞運動のビデオのオンラインライブラリーを作成します.細菌,真核生物,アーキア(古細菌),ウイルス,タンパク質, 合成ポリマー,など様々なものの動きを公開します.それぞれのビデオは,私たちが生物学的に掲載価値があるかどうかを判断,分類し,和文と英文で解説します.

ライブラリー作成のため,皆さまに,(1) 研究者によるご自身の研究対象の投稿,(2) スーパーサイエンスハイスクールや生物部の活動などで顕微鏡をのぞいていて見つけた微生物の投稿,などをお願いします.また,(3) 論文のビデオなどで当ライブラリーにリンクしてほしいもの,(4) 周囲に眠っている古いビデオ教材などでアーカイブ化の価値がありそうなもの,については領域事務局までご一報ください.

ライブラリーのアクセスランキングを下記のリンク先で公開しています。直近の3か月のアクセス数の多いビデオ10本を見ることができます。

また、ビデオ・アーカイブをより手軽に楽しんで頂くために、閲覧用スマートフォンアプリを開発いたしました。
以下からダウンロードできますので、是非ご覧下さい。

ビデオ・アーカイブの収録ビデオの利用に関しては下記へご連絡下さい。

伊藤政博 (masahiro.ito@toyo.jp)
東洋大学生命科学部生命科学科 教授
〒374-0193 群馬県邑楽郡板倉町泉野1-1-1
電話&FAX:0276-82-9202(研究室)、0276-82-9305(5105実験室)

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アクセスランキング

1

2013.07.07

原核生物 アクセス数:112
3D プリンターで作られた M. pneumoniae の 模型

種名:Mycoplasma pneumoniae
国立感染症研究所 細菌第二部 見理 剛

3Dプリンターで作られた肺炎マイコプラズマ( M. pneumoniae )の模型です。滑走運動させてみました。 http://bunshi5.bio.nagoya-u.ac.jp/~mycmobile/topics/detail.php?id=81 http://www.prsnlz.me/industry-news/3d-printed-bacteria/ 接着器官の部分が開いていて、内部の構造(細胞骨格)が見えるようになっています­(赤色部分)。

2

2015.03.16

真核生物 アクセス数:109
Trypanosoma brucei bloodstream form

種名:Trypanosoma brucei
Institute of Cell Biology, University of Bern, Switzerland Prof. Torsten Ochsenreiter

Trypanosoma brucei (Mitat1.1) is a single celled protozoan parasite that causes Human african trypanomiasis and Nagana in cattle. The movie is in slow motion the cells actually swim much faster. Images were captured by Dr. Torsten Ochsenreiter using a Zeiss Cell Observer Microscope (63x DIC objective) at the University of Georgia, Athens, USA.

3

2013.07.18

真核生物 アクセス数:99
ケラトサイトの遊走

山口大学 理学部 沖村 千夏

ケラトサイトは魚類の表皮細胞で、50~100 μm 程の大きさです。魚が傷を負った時に傷口をふさごうと傷の周囲から這って集まってきます。みんな焼き餃子のような同じ形を保ったまま這い回ります。この“かたち”をどうやって保っているのでしょうか?

4

2014.07.22

真核生物 アクセス数:98
歩くウニの赤ちゃん

種名:Hemicentrotus pulcherrimus
防衛医科大学校 生物学教室 野口立彦

管足をしきりに動かして歩く稚ウニの動画です。稚ウニは館山にあるお茶の水大学湾岸生物教育センターより発生実習用に送っていただきました。発生実習ではプルテウス幼生まで観察しますが、そのまま上手に飼うと変態してこのように小さなウニの形になるそうです。それまで遊泳してプランクトンを捕らえていたプルテウス幼生の体中にウニ原基と呼ばれるものができます。ウニ原基はどんどん大きくなって最後はプルテウスの体を取り込んで、海底を移動して海藻を食べるような体に変形します。

5

2014.07.19

分子・タンパク質 アクセス数:97
筋収縮中のアクチン結合ミオシン-II(クロスブリッジ)の動き

種名:Rabbit
大阪市立大学 片山栄作

 動画前半は従来の単純なレバーアーム首振り説に基づくミオシン・クロスブリッジ(頭部)の動きを示す。このような動きは、ATP結合の有無におけるミオシンの結晶構造の特徴、および、「張力発生中にモーター領域は動かない」との実験事実に基づいて想定された。パワーストロークは、ATP非結合状態においてアクチンと強く結合する硬直複合体中のミオシン(1DFK:レバーアームは伸展状態)と、ATPを結合しレバーアームが強く屈曲した構造(1DFL) の間の遷移である。アクチンに結合するモーター領域がアクチンに固定されればレバーアーム部分が動き、首を振ることになる。   動画後半は急速凍結レプリカ法により片山(文献1-2) が直接観察した電子顕微鏡画像から示唆されるミオシン頭部の動きを示し、われわれの解析(文献3-5)により存在が明らかになった新たな中間体の構造を含む。In vitroアクチン滑り運動中のミオシンの急速凍結レプリカ像は、動画前半にある従来の説では説明不可能なクロスブリッジの構造を示した(文献2)。われわれはその構造を説明できる新たな中間体を見出し(文献4)、その3次元構造を再構成した(文献4-5)。その新たな構造を含め、時分割化学架橋法による結果(文献6)を勘案することにより、観察結果の妥当な解釈が可能となった(文献5)。クロスブリッジ・サイクル過程の大部分で新たなコンフォメーションを取っていることが想定される。 [文献] 1. Katayama E. The effects of various nucleotides on the structure of actin-attached myosin subfragment-1 studied by quick-freeze deep-etch electron microscopy. J Biochem. 1989 Nov;106(5):751-70. 2: Katayama E. Quick-freeze deep-etch electron microscopy of the actin-heavy meromyosin complex during the in vitro motility assay. J Mol Biol. 1998 May 1;278(2):349-67. 3: Katayama E, Ohmori G, Baba N. Three-dimensional image analysis of myosin head in function as captured by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Adv Exp Med Biol. 1998;453:37-45. 4: Katayama E, Ichise N, Yaeguchi N, Yoshizawa T, Maruta S, Baba N. Three-dimensional structural analysis of individual myosin heads under various functional states. Adv Exp Med Biol. 2003;538:295-304. 5: Kimori Y, Baba N, Katayama E. Novel configuration of a myosin II transient intermediate analogue revealed by quick-freeze deep-etch replica electron microscopy. Biochem J. 2013 Feb 15;450(1):23-35. 6. Andreev OA, Reshetnyak YK. Mechanism of formation of actomyosin interface. J Mol Biol. 2007 Jan 19;365(3):551-4.

6

2015.04.25

原核生物 アクセス数:97
Salmonella swimming under dark-field microscopy

大阪市立大学 水谷雅希

Salmonella swimming was observed under the dark-field microscopy.

7

2017.08.29

真核生物 アクセス数:96
マクロビオツス

種名:Macrobiotus sp.
東京都 下水道局

大きさは0.2~1.0mmくらい。体はうすいキチン質の膜でおおわれ、棘剛毛、よろい板を持っている。四対の歩脚があり、先端部に爪がある。口と肛門の付近に、それぞれ線がある。本来は土壌中に生息する生物である。卵を脱皮した皮の中に多数個生む。動作はのろく、ゆっくり歩く姿がクマに似ているのでクマムシと呼ばれる。エサに口から出した歯針を刺し込み、咽頭の働きにより内容物を吸引する。ビデオでは出産がみられる。

微生物図鑑

8

2017.08.09

真核生物 アクセス数:89
筋肉(筋原線維)の自発的振動収縮

早稲田大学 石渡信一

Standard SPOC

9

2015.06.18

分子・タンパク質 アクセス数:88
High speed AFM observation of growth of a cofilin cluster toward the pointed end of a filament.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

AFM images of actin filaments have double-helical appearance, with alternating bright and dark patterns. The bright areas are the tall parts of the filament, where the two protofilaments align vertically (peaks). Cofilin binds cooperatively to actin filaments, forming clusters. Those cofilin clusters are identified in AFM images as brighter peaks, due to thickening of the filament, and shorter helical pitch (distance between the peaks) representing “supertwisting”. Cofilin clusters grow unidirectionally toward the pointed end of the filament. White arrowheads show growth of the cofilin cluster, and yellow and magenta arrowheads show binding of S1. Magenta arrowheads indicate S1 molecules whose binding angle could not be determined, either for geometric reasons (i.e., binding on the upper face of the filament) or because the binding was too short-lived. Cofilin clusters grew unidirectionally to the pointed end direction in the presence of ADP only or ADP+Pi, indicating that this is independent on the gradient of chemical states of actin subunits along the length. For details, please see the original paper linked below. Conditions: F buffer containing 1 mM ADP, 0.1 mM ATP, 20 nM S1, and 75 nM cofilin. Imaged at 2 frames/s and played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 280 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

10

2017.08.02

分子・タンパク質 アクセス数:79
A-band motility assay system

早稲田大学 石渡信一

A-band motility assay system

A new muscle contractile system composed of a thick filament lattice and a single actin filament. (Biophys J. 2005, 89:321-8)

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