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ビデオ・アーカイブ

本領域の事業の一環として,細胞運動のビデオのオンラインライブラリーを作成します.細菌,真核生物,アーキア(古細菌),ウイルス,タンパク質, 合成ポリマー,など様々なものの動きを公開します.それぞれのビデオは,私たちが生物学的に掲載価値があるかどうかを判断,分類し,和文と英文で解説します.

ライブラリー作成のため,皆さまに,(1) 研究者によるご自身の研究対象の投稿,(2) スーパーサイエンスハイスクールや生物部の活動などで顕微鏡をのぞいていて見つけた微生物の投稿,などをお願いします.また,(3) 論文のビデオなどで当ライブラリーにリンクしてほしいもの,(4) 周囲に眠っている古いビデオ教材などでアーカイブ化の価値がありそうなもの,については領域事務局までご一報ください.

ライブラリーのアクセスランキングを下記のリンク先で公開しています。直近の3か月のアクセス数の多いビデオ10本を見ることができます。

また、ビデオ・アーカイブをより手軽に楽しんで頂くために、閲覧用スマートフォンアプリを開発いたしました。
以下からダウンロードできますので、是非ご覧下さい。

ビデオ・アーカイブの収録ビデオの利用に関しては下記へご連絡下さい。

伊藤政博 (masahiro.ito@toyo.jp)
東洋大学生命科学部生命科学科 教授
〒374-0193 群馬県邑楽郡板倉町泉野1-1-1
電話&FAX:0276-82-9202(研究室)、0276-82-9305(5105実験室)

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アクセスランキング

2015.06.18

分子・タンパク質
High speed AFM observation of growth of a cofilin cluster toward the pointed end of a filament.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

AFM images of actin filaments have double-helical appearance, with alternating bright and dark patterns. The bright areas are the tall parts of the filament, where the two protofilaments align vertically (peaks). Cofilin binds cooperatively to actin filaments, forming clusters. Those cofilin clusters are identified in AFM images as brighter peaks, due to thickening of the filament, and shorter helical pitch (distance between the peaks) representing “supertwisting”. Cofilin clusters grow unidirectionally toward the pointed end of the filament. White arrowheads show growth of the cofilin cluster, and yellow and magenta arrowheads show binding of S1. Magenta arrowheads indicate S1 molecules whose binding angle could not be determined, either for geometric reasons (i.e., binding on the upper face of the filament) or because the binding was too short-lived. Cofilin clusters grew unidirectionally to the pointed end direction in the presence of ADP only or ADP+Pi, indicating that this is independent on the gradient of chemical states of actin subunits along the length. For details, please see the original paper linked below. Conditions: F buffer containing 1 mM ADP, 0.1 mM ATP, 20 nM S1, and 75 nM cofilin. Imaged at 2 frames/s and played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 280 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

2015.06.18

分子・タンパク質
High speed AFM observation of severing of actin filaments by cofilin.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

Cofilin has an actin filament severing activity. We found by high speed AFM real time imaging that severing preferentially occurs at or near a boundary between a cofilin-bound cluster and the neighboring bare zone. In this video, seven different image sequences from different filaments and experiments were merged. Conditions: F buffer containing 1 mM ATP and 75 nM cofilin (no tag), except in sequence 3 in which cofilin concentration was 150 nM. Red, blue, and green arrowheads indicate severing in half helices in cofilin clusters, in a bare half helix immediately neighboring a cofilin cluster, and in bare zones more than half a helix away from cofilin clusters, respectively. White arrowheads: cofilin clusters. The width of the imaged field: 200 nm in sequence 1, and 440 nm in sequences 2-7, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

2015.06.18

分子・タンパク質
High speed AFM observation of severing of actin filaments in the absence or presence of low concentrations of cofilin.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

Cofilin has an actin filament severing activity. Contrary to previous predictions based on indirect evidence, we found by high speed AFM real time imaging that severing rarely occurs when cofilin is sparsely bound along actin filaments. In this video, four independent image sequences are merged. Conditions: F buffer containing 1 mM ATP and 0, 10 or 40 nM cofilin. In this video, three data sets which represent three cases of the absence or presence of cofilin are sequentially shown and indicated before each sequence begins as (i) Control: Without Cofilin, (ii) 10 nM Cofilin (two different image sequences), and (iii) 40 nM Cofilin. Note that severing of actin filaments was not observed not only in the absence but also in the presence of 10 nM cofilin. In the presence of 40 nM cofilin, severing was infrequently observed (red arrowheads) only near clusters (white arrowheads). Images were taken at 0.5 frames/s, except in the presence of 40 nM cofilin they were recorded at 0.25 frames/s, and the video is played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 830 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

2015.06.18

分子・タンパク質
High speed AFM observation of actin filaments decorated with high concentrations of cofilin.

National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) and Kanazawa University Ngo Xuan Kien, 古寺哲幸、上田太郎

The first three quarter of this video were taken in F buffer containing 1 mM ATP and 1 µM cofilin, and the last one quarter was taken in the presence of 650 nM cofilin. In the presence of 1 µM cofilin, filaments were fully decorated along the length, and no severing was observed. In the presence of 650 nM cofilin, there were some bare zones, and severing (red arrowheads) occurred near the boundary of the bare zone and the cofilin clusters (white arrowheads), regardless of the size of cofilin clusters. Images were taken at 2 frames/s and played at 5 frames/s. The width of the imaged field: 320 nm, Z-scale: 0–12 nm.

eLife, 4:e04806, 2015

2015.06.17

真核生物
スマホ顕微鏡で撮影したクマムシ

東洋大学生命科学部 伊藤 政博

スマホ顕微鏡で撮影したクマムシ

2015.05.25

真核生物
オオアメーバの運動

種名:Amoeba proteus
基礎生物学研究所 谷口 篤史

オオアメーバは鞭毛や繊毛などの運動器官を持っていないが、体の形を自由に変形させることで移動を行う。このような運動はアメーバ運動と呼ばれており、アメーバなどの原生生物に限らず動物の白血球やがん細胞といった多細胞生物の細胞運動にも使われている。アメーバ運動にはいくつか種類があり、オオアメーバの場合はブレブと呼ばれる機構で運動を行っていると考えられている。これは細胞内のアクチンとミオシンの収縮によって細胞内に圧力を発生させ、その圧力が細胞先端を押すことで仮足が伸びるという仕組みである。

2015.05.22

真核生物
クラミドモナスの滑走運動

種名:Chlamydomonas reinhardtii
学習院大学理学部 神谷 律

クラミドモナスは2本の鞭毛の運動によって水中で活発に動くが、鞭毛の表面で固体の表面に付着する性質がある。付着すると、ときおり鞭毛表面で滑る運動を行う。速度は水中遊泳の約1/100、1 μm/秒程度である。

2015.05.22

真核生物
ミドリムシの運動

種名:Euglena gracilis
大阪大学 蛋白質研究所 岩崎 憲治

鞭毛を使って水中を遊走したり、ユーグレナ運動という自身を変形させながら移動する特徴的な動きをする。

2015.05.22

真核生物
ゾウリムシ

種名:Paramecium caudatum
山口大学 理学部 岩楯 好昭

細胞表面には数千本の繊毛がほぼ均一に生えていてこの繊毛を使って泳ぐ。細胞口付近の繊毛の配置だけは異なり、中へ餌を送り込む水流を発生させる。細胞の前後に星形に見える収縮胞が存在し、これにより細胞内の浸透圧を調整している。動画は5倍スロー再生。

2015.05.22

真核生物
ユープロテスの運動 1

種名:Euplotes aediculatus
兵庫県立大学生命理学研究科 桐間 惇也

ユープロテスは扁平な形をしており、横から見ると腹側に脚のようなものを持っている。これは繊毛が束になってできた”刺毛”である。口側から尻側にかけて決まった数生えていて、それらを巧みに動かして水底やゴミの上などを歩くことができる。

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